История открытия аквапоринов

Аквапорины — интегральные мембранные протеины, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков, наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP) .

Молекулы воды могут преодолевать биологические мембраны двумя путями: 1) через липидный бислой; 2) через поры, образуемыми специфическими белками – акавапоринами. Хотя молекула воды является диполем, она электронетральна и вследствие этого может в отличие от ионов диффундировать через липидную фазу мембраны. Долгое время путь воды через липидный бислой рассматривался как единственный. Однако известны физиологические процессы, связанные с интенсивной «переброской» больших объемов воды или быстрым изменением водной проницаемости мембран. Эти явления невозможно объяснить диффузией воды через липиды, что заставило предположить существование переносчиков воды белковой природы. Наличие в мембранах пор, пропускающих молекулы воды, стали предполагать, начиная с 1960-х годов. Позднее существование таких белковых пор было доказано, и они получили название водных каналов – аквапоринов .

Впервые аквапорины были обнаружены в мембране эритроцитов млекопитающих (Agre et al., 1993). Было показано, что транспорт воды ингибируется ртутьорганическими соединениями или HgCl₂, что указывало на участие в этом процессе белка. Позже соответствующий полипептид был выделен и назван CHIP28 (channel-like integral protein of 28kDa — «каналоподобный» интегральный белок с мол. м. 28кД). После того, как был введен термин «аквапорины» (Aqp, aquaporins), CHIP28 стал называться Aqp1. Иногда встречается другое название аквапоринов – «семейство MIP».

В не таком уж далеком 2003 году молекулярный биолог Питер Эгр (Peter Agre) и биохимик Родерик МакКинон (Roderick MacKinnon) получили Нобелевскую премию по химии за открытие системы особых протеинов аквапоринов (AQP).