Многообразие аквапоринов

Семейство аквапоринов очень консервативно в эволюции. Гомологичные аквапорины обнаружены в организмах, филогенетически весьма удаленных друг от друга, что свидетельствует о глубокой древности семейства. К настоящему времени определены последовательности более двухсот генов аквапоринов как эукариотических, так и бактериальных. Недавно (2003 г.) аквапорины были найдены и у архей, что окончательно подтвердило повсеместность этих белков в живой природе.

Пока не существует единого мнения о филогенетических отношениях между представителями семейства, и предполагаются разные подходы к систематике этих белков. Существует два подхода: 1) при классификации учитывается субстратная специфичность, а также клеточная или тканевая локализация аквапоринов; 2) математический анализ известных генных последовательностей аквапоринов без учета их функциональных свойств.

Последнее ведет к выделению нескольких филогенетически независимых кластеров:

1) кластер акваглицеропоринов. Большинство из них проницаемо как для воды, так и для глицерина и мочевины, причем водная проницаемость, как правило, невелика. Некоторые из этих белков способны к транспорту сурьмянистой кислоты, солей сурьмы, мышьяка, которые, видимо, имитируют глицерин. К ним относят белок GlpF Escherichia coli, Agp3, Agp7, Agp9, несколько белков немогтоды и гомолог у дрожжей. В растениях акваглицеропоринов не обнаружено;

2) аквапорины многоклеточных животных. Они являются основными белками транспорта воды в тканях млекопитающих и характеризуются преимущественно водной специфичностью. К ним относятся Agp0 (MIP), Agp1, Agp2, Agp4, Agp5 и Agp6 млекопитающих и гомологи у членистоногих;

3) филогенетически обособленное место занимают гомологи Agp8млекопитающих. Возможно, они участвуют в транспорте воды и мочевины, но физиологическая роль такого транспорта остается малопонятной;

4) в отдельный кластер выделяют прокариотические аквапорины с водной специфичностью, в том числе AgpZ E.coli.

Среди растительных аквапоринов выделяют:

5) аквапорины цитоплазматической мембраны, PIP (plasma membrane intrinsic proteins). Это относительно недавно возникший кластер с наименьшей из всех аквапоринов вариабельностью представителей. Вероятно, дивергенция белков PIP связана с эволюционным прогрессом высших растений и появлением у них специализированных тканей. Белкам PIP свойственна высокая вариабельность концевых доменов и увеличенный N-конец. Эти свойства связаны со специфической регуляцией их работы. Кластер разделяют на две группы, PIP1 и PIP2, главное различие между которыми определяются N-концевым доменом: в группе PIP1 он крупнее;

6) аквапорины тонопласта TIP (tonoplast intrinsic proteins). Они играют важную роль в поддержании клеточного тургора и водного потенциала цитоплазмы. Водная проницаемость тонопласта значительно превышает водную проводимость плазматической мембраны, поэтому осмотические или гидравлические возмущения цитоплазмы, вызванные внешними воздействиями на клетку, быстро уравниваются за счет тонопласта. Дивергенция кластера TIP произошла на ранних этапах эволюции эукариот вместе с образованием различных внутриклеточных компартментов. Эти аквапорины могут служить маркерами разных типов вакуолей. Большинство представителей кластера принадлежит к одной из трех крупных групп α TIP, γTIP и δTIP.

Кластеры PIP и TIP и водоспецифических аквапоринов животных эволюционно близки между собой;

7) малые основные мембранные белки растений, SIP (small basic intrinsic proteins). Свойства этих аквапоринов на сегодняшний день мало изучены;

8) белки Nod растений (нодулины, Nim-семейство). Они, как и акваглицеропорины, проницаемы для глицерина. Оба этих кластера характеризуются максимальной для аквапоринов скоростью эволюции, что связано со снятием структурных ограничений, требующихся для водной специфичности. Математический анализ обнаружил родство нодулинов с бактериальными водо-специфическими аквапоринами. Согласно современным представлениям, эти белки были занесены в растения из прокариот путем горизонтального генного переноса. Поводом для этого могло быть отсутствие в растениях собственных переносчиков глицерина. Белок Nod26 участвует в обмене метаболитами между цитоплазмой клеток растения и симбиотическими бактериями в клубеньках сои. Поскольку Arabidopsis и некоторые другие растения, содержащие белки этого кластера, лишены азотфиксирующих симбионтов, очевидно, что функция нодулинов не ограничивается пребыванием в составе симбиосом;

9) белок AqpM архей. Он занимает отдельное место в эволюции аквапоринов. Он обнаруживает определенное сходство как с прокариотическими аквапоринами, так и с нодулинами растений. AqpM проницаем для воды, в меньшей степени – для глицерина и, возможно, для сои. Учитывая резкие различия в строении и свойствах мембран архей и прочих групп организмов, следует отметить, что исследование AqpM может сыграть важную роль в понимании биологии аквапоринов.